Cisteīna mijiedarbībai ar ūdeņraža saiti, kas var kalpot kā ūdeņraža-saites donors un/vai akceptors, ir galvenā loma cisteīna dažādajās funkcionālajās lomās proteīnos.
Ar ko cisteīns var saistīties?
Oksidējoties, cisteīna atliekas var veidot disulfīda saites, nostiprinot olb altumvielu terciārās un ceturtdaļas struktūras. Turklāt daudzi metālu saturoši proteīni izmanto cisteīnus, lai noturētu savus metālus vietā, jo sulfhidrila sānu ķēde ir spēcīga metāla saistviela.
Vai cisteīns ir ūdeņraža saites donors vai akceptors?
10, 11 No 20 aminoskābju atliekām Cys ir vismazāk ar šķīdinātāju pakļautais atlikums proteīnos. 1 Tas var kalpot kā ūdeņraža saites (HB) donors, kad tas ir protonēts, kā arī HB akceptors gan protonētā, gan deprotonētā stāvoklī.
Vai serīns un cisteīns var veidot ūdeņraža saites?
Ūdeņraža saite spirālē nodrošina veidu, kā serīna, treonīna un cisteīna atliekas var apmierināt to ūdeņraža saites potenciālu, ļaujot šādiem atlikumiem rasties helicēs, kas apraktas hidrofobā vidē.
Kāda veida aminoskābes veido ūdeņraža saites?
Aminoskābju sānu ķēžu ķīmija ir ļoti svarīga proteīna struktūrai, jo šīs sānu ķēdes var savienoties viena ar otru, lai noteiktu proteīna garumu noteiktu formu vai konformāciju. Uzlādētas aminoskābju sānu ķēdes var veidot jonu saites, un polārās aminoskābes spēj veidot ūdeņraža saites.
